科学家们首次直接直观地看到了流感病毒表面蛋白的实时结构变化，这可能有助于该病毒在劫持其功能之前与靶细胞融合并进入靶细胞。塔夫茨大学医学院的研究人员发现，驻留在病毒表面的单分子血凝素(HA)会展开以向靶细胞延伸，然后重新折叠并每秒重试5至10次。这一发现表明，流感病毒比以前认为的更具活力，可以帮助人们开发更有效的疫苗，并更好地了解埃博拉，HIV和SARS等其他病毒。这项研究发表在6月28日在线《细胞》杂志上，8月9日刊登在印刷版上。

几十年来，流行性感冒一直是通过通用机制进入细胞的大量病毒的研究模型：这些病毒表面的包膜蛋白必须将病毒附着在细胞膜上，然后将病毒与细胞融合。融合使病毒内容物释放到细胞中，因此它可以接管细胞的内部功能并进行复制。流感的包膜蛋白HA长期以来一直是其他病毒融合机制的模板。

这项研究的资深作者，分子助理教授James Munro博士说：“信封蛋白被描述为老式的捕鼠器，处于静态，弹簧加载的状态，等待被与靶细胞的相互作用触发。”塔夫茨医学院的生物学和微生物学，也曾在塔夫茨大学萨克勒生物医学研究生院任教。“一旦触发，它们的三维结构就会发生巨大变化，从而能够融合并进入靶标。但是，尽管先前的研究有一些暗示，但并未直接观察到这一过程，人们普遍认为每种蛋白质病毒表面的分子只有一次机会被其捕获。”

塔夫茨大学的研究人员使用先进的成像技术-单分子Förster共振能量转移或smFRET(可测量荧光染料标记的单个分子内的纳米级距离)，然后对数据进行大量的计算分析，从而产生了第一个实时数据可视化寻找细胞靶标的单个HA分子的形状变化。为了促进实验，HA分子在无关病毒的表面上成像。

他们发现的是一种多功能且动态的捕鼠器，它与以前假设的那种完成的模型相去甚远。Munro说：“这种病毒分子可以重新配置自身，然后逆转该配置并迅速重复该序列多次，这一事实改变了我们对病毒进入的看法。”

可逆性可能会以多种方式使病毒受益，包括防止在缺少适当靶标的情况下早期激活，使病毒分子同步努力以提高效率，使细胞的保护性抗体混淆，后者必须识别病毒的形状才能捍卫它。

“表面蛋白是免疫系统“看到”的病毒的唯一部分。结果，几乎所有抑制病毒复制的已知抗体都靶向这些蛋白质。”“我们正在问'免疫系统需要识别什么结构才能产生更有效的抗体?'”